La structure fonctionnelle des Protéines 5809

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BIOCHIMIE DES PROTEINES

chap Structure fonctionnelle des protéines

1. les prot fibreuses

Rôle mécanique passive ou motrice. C'est la protéine la plus abondante chez les vertébrés elles sont dépourvue d'activité catalytique, ce retrouve essentiellement dans les tissus conjonctifs et épithéliale.

1,1)Structure du tropocollagene

Constituer de trois polypeptide en hélice gauche qui s'enroule entre eux en hélice droite. Composé de 1/3 de glycine et 15 a 30%de proline avec 4% de hydroxyproline (petite qte de 3-HydroxyProline et 4-HydroxyLysine )

Cette molecule est vitamine C dépendante car pour que la proline soit transformer en 4-Hydroxyproline il est nécéssaire d'avoir une prolyl hydroxylase qui est elle vitamine C dépendante.

Les Hyp (hydorxyproline) stabilisent le collagène / liaison H

Le collagène est crée a partir de cette séquence : Glycine-x-y

avec X=souvent proline

Y=HyP ouHyL mais moins fréquente

Cette séquence provoque une hélice gauche et permet d'être décaler / rapport aux chaine voisine afin de crée des liaison H entre NH et COO-

La rigidité du collagène est dut à la forte concentration en glycine, a la rigidité intrinsèque de la proline et de l' HyP et surtout a l'orientation inverse des 2 niveaux de chaines.

1,2) Le procollagene

Le procollagene est sécréter par la cellule et s'autoassemble dans le milieu extra cellulaire.

1,3) Les myofilaments

Protéines organisés en système contractile depandent du Calciumet et de l'ATP. Retrouvé avant tout dans les muscles ils existent different types de myofilaments : les épais >myosine et les fins >actine ces deux types de myofilaments font équipes dans la contraction musculaire

>la myosine a donc une activite d'ATPase et des propriete allosterique

2. Les Ig

Glycoprotéines solubles secrété par les plasmocytes ont 3 rôles :neutralisé ; agglutiné ; détruire

2,1) Étude structurale des Ig G

2 Chaines : chaine H (lourde) avec 3 domaine constant et un variable